| Resumo: |
Extracellular enzymes mediate the decomposition of polymeric organic compounds in natural waters. In many cases these enzymes comprise a component linked to the bacterial fraction of the aquatic community and react in close association with these cells. An annual survey of microbial activities in a brackish water fjord exhibited an excellent correlation between V sub(m) of proteases (ability to split the substrate analogue methylumbelliferyl-leucine) and V sub(m) as well as T sub(R) for leucine uptake by microorganisms. Hydrolysis rates (H sub(R)) for the decomposition of naturally occurring competitive substrate analogues of the model substrates (methylumbelliferyl-(MUF)-leucine, MUF- alpha -D-glucose, MUF-N-acetyl-glucosamine, MUF-phosphate) drastically declined after chlorophyll a and bacterial abundance had dropped in autumn. H sub(R) for protease and phosphatase were higher in offshore areas than in polluted inshore waters, whereas the opposite was true for alpha -glucosidase and glucosaminidase.
Les enzymes extracellulaires permettent la décomposition des composés organiques polymèriques en milieu marin. Très souvent, une partie de ces enzymes est liée à la fraction bactérienne et réagit en association étroite avec ces cellules. Un suivi annuel de l'activité bactérienne dans l'eau saumâtre d'un fjord a montré une excellente corrélation entre le Vm des proteases (capacité à couper un analogue de substrat, la méthylumbelliferyl- leucine) et le Vm ou le Tr d'absorption de la leucine par les bactéries. Les taux d'hydrolyse (HR) pour la décomposition de substrats naturels analogues du substrat testé (méthylumbelliferyl)-(MUF)-leucine, MUF-a- D-glucose, MUF-N-acétyl-glucosamine, MUF-phosphate) ont fortement diminué après la chute de la teneur en chlorophylle a etdes numérations bactériennes, qui a lieu en automne. Les H R des proteases et phosphatases ont été plus élevés dans les eaux du large que dans les eaux côtières polluées, alors que l'inverse s'est produit pour l'or-glucosidase et la glucosamine
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